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血清胃蛋白酶原（Pepsinogen，PG）的变化是胃癌前兆的生物学指标，胃黏膜癌变与PG的分泌多少密切相关。PG等电点为4.13，为一个酸性蛋白，全长373个氨基酸残基，分子量大小为40306.05（约为42kDa）。作为胃蛋白酶的前体物质，PG是一种具有消化功能的天冬氨酸蛋白酶，由375个氨基酸组成的单链多肽，主要由胃细胞分泌，分为2类：胃蛋白酶原 I（PGI）和胃蛋白酶原 II（PGII），这是根据在琼脂凝胶电泳下的迁移率不同所致。共有pgl-pg7七种同工酶原，其中pgl-pg5有共同的免疫原性，被统称为PG I；pg6到pg7被称为PG II。

作为与细胞分泌的与消化有关的物质，在组织体内，PG I和PG II的细胞来源和组织分布各不相同。大部分胃蛋白酶原进入胃腔转化为胃蛋白酶，从而完成消化功能，仅1%的胃蛋白酶原透过胃黏膜毛细血管进入血液循环并稳定存在，胃萎缩时会改变胃蛋白酶原的分泌，因此，血清中PGI和PGII水平可以作为胃粘膜萎缩的可靠指标。萎缩性胃炎时因为分泌能力的下降，PG分泌也下降。PGI由胃体的主细胞分泌，胃黏膜萎缩降低血清PGI的表达水平。PGⅡ在胃窦和胃体黏膜均有分泌，当全胃黏膜萎缩时，PGⅡ水平下降。随着胃黏膜萎缩的加剧，PG I和PG I／PG lI比率降低。

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胃蛋白酶原的合成

在胃中，胃粘膜主细胞首先释放出胃蛋白酶的无活性前体胃蛋白酶原，其空间结构主要是α螺旋和β折叠结构。酶原在酸性环境下被激活，从N端断裂一段氨基酸序列(约含44个氨基酸残基)，从而转变为有活性的胃蛋白酶。

PGI和PGII两种胃蛋白酶原具有两组不同的生化性质。其对激活的pH表现不同，PG I最适pH为1.5-2.0，PG II为3.2。另外PG I对碱性产生的变性较PG II敏感。PG I和PG II在pH>5时失去活性，pH>7.2或温度大于65℃发生不可逆的变性。活化的胃蛋白酶原的作用是水解蛋白质，主要水解苯丙氨酸、酪氨酸、蛋氨酸或亮氨酸等残基组成的氨基酸，对谷氨酸组成的肽链也有作用。

PGI及PGII的生物学意义

PGI、PGII 和 PGI/PGII 的比值与萎缩性胃炎相关，而胃癌中常发现低 PGI 水平（≤70 ng/mL）和 PGI/PGII 比值（≤3）。因此，同时检测PGI和PGII对癌症的早期诊断和治疗具有重要意义。血清PGI／PGII比值越低，胃癌的发病率越高。联合测定血清PG I和PGII的水平及其比值可起到胃黏膜“血清学活组织检查的作用”

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